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Calcineurin is a common target of cyclophilin-cyclosporin A and FKBP-FK506 complexes
Calcineurin is a common target of cyclophilin-cyclosporin A and FKBP-FK506 complexes
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Calcineurin is a common target of cyclophilin-cyclosporin A and FKBP-FK506 complexes

Liu, Jun ; Farmer, Jesse D. ; Lane, Willam S. ; Friedman, Jeff ; Weissman, Irving ; Schreiber, Stuart L.

Cell, 1991-08, Vol.66 (4), p.807-815 [Periódico revisado por pares]

Cambridge, MA: Elsevier Inc

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2
The three-dimensional structure of the tenth type III module of fibronectin: An insight into RGD-mediated interactions
The three-dimensional structure of the tenth type III module of fibronectin: An insight into RGD-mediated interactions
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The three-dimensional structure of the tenth type III module of fibronectin: An insight into RGD-mediated interactions

Main, Alison L. ; Harvey, Timothy S. ; Baron, Martin ; Boyd, Jonathan ; Campbell, Iain D.

Cell, 1992-11, Vol.71 (4), p.671-678 [Periódico revisado por pares]

Cambridge, MA: Elsevier Inc

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3
Arg-Gly-Asp constrained within cyclic pentapeptides. Strong and selective inhibitors of cell adhesion to vitronectin and laminin fragment P1
Arg-Gly-Asp constrained within cyclic pentapeptides. Strong and selective inhibitors of cell adhesion to vitronectin and laminin fragment P1
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Arg-Gly-Asp constrained within cyclic pentapeptides. Strong and selective inhibitors of cell adhesion to vitronectin and laminin fragment P1

Aumailley, M ; Gurrath, M ; Müller, G ; Calvete, J ; Timpl, R ; Kessler, H

FEBS letters, 1991-10, Vol.291 (1), p.50-54 [Periódico revisado por pares]

England

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4
Arginyl-glycyl-aspartic acid (RGD): a cell adhesion motif
Arginyl-glycyl-aspartic acid (RGD): a cell adhesion motif
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Arginyl-glycyl-aspartic acid (RGD): a cell adhesion motif

D'Souza, Stanley E. ; Ginsberg, Mark H. ; Plow, Edward F.

Trends in biochemical sciences (Amsterdam. Regular ed.), 1991, Vol.16 (7), p.246-250 [Periódico revisado por pares]

England: Elsevier Ltd

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5
Selection of antibody ligands from a large library of oligopeptides expressed on a multivalent exposition vector
Selection of antibody ligands from a large library of oligopeptides expressed on a multivalent exposition vector
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Selection of antibody ligands from a large library of oligopeptides expressed on a multivalent exposition vector

Felici, Franco ; Castagnoli, Luisa ; Musacchio, Andrea ; Jappelli, Roberto ; Cesareni, Gianni

Journal of molecular biology, 1991-11, Vol.222 (2), p.301-310 [Periódico revisado por pares]

Oxford: Elsevier Ltd

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6
Effects of amino acid sequence, buffers, and ionic strength on the rate and mechanism of deamidation of asparagine residues in small peptides
Effects of amino acid sequence, buffers, and ionic strength on the rate and mechanism of deamidation of asparagine residues in small peptides
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Effects of amino acid sequence, buffers, and ionic strength on the rate and mechanism of deamidation of asparagine residues in small peptides

TYLER-CROSS, R ; SCHIRCH, V

The Journal of biological chemistry, 1991-11, Vol.266 (33), p.22549-22556 [Periódico revisado por pares]

Bethesda, MD: American Society for Biochemistry and Molecular Biology

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7
Identification of novel peptide antagonists for GPIIb/IIIa from a conformationally constrained phage peptide library
Identification of novel peptide antagonists for GPIIb/IIIa from a conformationally constrained phage peptide library
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Identification of novel peptide antagonists for GPIIb/IIIa from a conformationally constrained phage peptide library

O'Neil, Karyn T. ; Hoess, Ronald H. ; Jackson, Sharon A. ; Ramachandran, Narayana Swamy ; Mousa, Shaker A. ; DeGrado, William F.

Proteins, structure, function, and bioinformatics, 1992-12, Vol.14 (4), p.509-515 [Periódico revisado por pares]

Hoboken: Wiley Subscription Services, Inc., A Wiley Company

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8
Peptide Ligands for a Sugar-Binding Protein Isolated from a Random Peptide Library
Peptide Ligands for a Sugar-Binding Protein Isolated from a Random Peptide Library
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Peptide Ligands for a Sugar-Binding Protein Isolated from a Random Peptide Library

Oldenburg, Kevin R. ; Loganathan, Duraikkannu ; Goldstein, Irwin J. ; Shultz, Peter G. ; Gallop, Mark A.

Proceedings of the National Academy of Sciences - PNAS, 1992-06, Vol.89 (12), p.5393-5397 [Periódico revisado por pares]

WASHINGTON: National Academy of Sciences of the United States of America

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9
Environment Affects Amino Acid Preference for Secondary Structure
Environment Affects Amino Acid Preference for Secondary Structure
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Environment Affects Amino Acid Preference for Secondary Structure

Zhong, Lingxiu ; Johnson, W. Curtis

Proceedings of the National Academy of Sciences - PNAS, 1992-05, Vol.89 (10), p.4462-4465 [Periódico revisado por pares]

WASHINGTON: National Academy of Sciences of the United States of America

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10
Different conformations for the same polypeptide bound to chaperones DnaK and GroEL
Different conformations for the same polypeptide bound to chaperones DnaK and GroEL
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Artigo 		Adicionar ao Meu Espaço

Different conformations for the same polypeptide bound to chaperones DnaK and GroEL

Landry, Samuel J ; Jordan, Robert ; McMacken, Roger ; Gierasch, Lila M

Nature (London), 1992-01, Vol.355 (6359), p.455-457 [Periódico revisado por pares]

LONDON: MACMILLAN MAGAZINES LTD

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