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Determinantes estruturais para a especificidade de interação nas interfaces G e NC de septinas: validando as regras de substituição na montagem do filamento

Cabrejos, Diego Antonio Leonardo

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Física de São Carlos 2020-12-08

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Determinantes estruturais para a especificidade de interação nas interfaces G e NC de septinas: validando as regras de substituição na montagem do filamento
  • Autor: Cabrejos, Diego Antonio Leonardo
  • Orientador: Garratt, Richard Charles
  • Assuntos: Cristalografia; Interação Proteína-Proteína; Septinas; Crystallography; Protein-Protein Interaction; Septins
  • Notas: Tese (Doutorado)
  • Descrição: Septinas são proteínas envolvidas em diversos processos celulares (citocinese, espermatogênese, apoptose etc.), razão pela qual estão relacionadas com o desenvolvimento de várias doenças. Pertencentes à família das GTPases, apresentam três domínios: N e C terminal altamente variável e um domínio G (ligação a GTP/GDP) conservado. Para realizar suas funções, uma septina de cada grupo (4 grupos diferentes em humanos) se associa para formar heterofilamentos usando dois tipos de interfaces: a interface G e a interface NC. Embora seja conhecido o tipo de interface de contato e a ordem específica das septinas na montagem do filamento, os mecanismos moleculares que controlam a polimerização correta do filamento ainda são desconhecidos. Aqui, descrevemos os estudos realizados nas interfaces G e NC das septinas, a fim de encontrar os mecanismos moleculares de interação específica e verificar a substituição das septinas por outras do mesmo grupo. Oito combinações de heterocomplexos “G” de septinas foram co-expressas e purificadas para serem caracterizadas por técnicas biofísicas, apresentando heterodímeros homogêneos em solução (SEC e SEC-MALS) com presença de GTP e GDP em proporções aproximadamente equimolares. Além disso, cada dímero exibe uma estabilidade térmica diferente, o que pode indicar uma preferência de interação para a formação de complexos. Os estudos cristalográficos dos heterodímeros G permitiu identificar interações específicas que determinam a especificidade do complexo formado por septinas do grupo II e grupo III (validando a substituição de septinas do mesmo grupo), ajudando também a explicar a presença de um grupo catalíticamente inativo em estas proteínas. Por outro lado, as estruturas cristalográficas dos coiled-coils das septinas 1, 4 e 5 (Interface NC) permitiu observar um novo motivo proteico que sugere estar relacionado com a interação entre dois heterofilamentos, formando estruturas de alta complexidade em septinas (redes etc.).
  • DOI: 10.11606/T.76.2020.tde-17052021-091522
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Física de São Carlos
  • Data de criação/publicação: 2020-12-08
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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