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Caracterização e purificação parcial de ´ALFA´-amilase de mandioca (Manihot esculenta Crantz)

Érika Mattos da Veiga Flavio Finardi Filho

2002

Disponible en CQ - Conjunto das Químicas    (T 641.12 V426c )(Obténgalo)

  • Título:
    Caracterização e purificação parcial de ´ALFA´-amilase de mandioca (Manihot esculenta Crantz)
  • Autor: Érika Mattos da Veiga
  • Flavio Finardi Filho
  • Materias: MANIHOT (ANAIS DE EVENTOS); ENZIMAS (INCIDÊNCIA); BIOQUÍMICA DE ALIMENTOS
  • Notas: Dissertação (Mestrado)
  • Descripción: O presente trabalho apresenta a caracterização parcial de ´ALFA´-amilase de mandioca (Manihot esculenta Crantz), extraida do cultivar "Zolhudinha", ou IM 158, segundo nomenclatura da EMBRAPA. A (´ALFA´--amilase de mandioca tem boa resistência térmica; atividade máxima a ´60 GRAUS CENTIGRADOS´ e pH 6,0 e, segundo tratamento estatístico por metodologia de superfície de resposta, quando as duas variáveis são avaliadas concomitantemente, a condição de atividade otima da enzima corresponde a ´55,7 GRAUS CENTIGRADOS´ e 6,2. Além disso, a enzima apresentou inativação em pHs menores que 5,0, inibição da atividade em presença de ´CuPOT.2+´ e EDTA, e aumento da atividade em função da adição de ´Ca POT.2+´ e ´Mg POT.2+´. Os valores cinéticos foram condizentes com os de outras ´ALFA´-amilases, com Km de 9,24 mg/mL, tendo o amido solúvel como substrato, e Vmax 0,45 mg/ml/min. A resistência térmica foi empregada no processo de purificação parcial, consistindo de tratamento a ´70 GRAUS CENTIGRADOS´ por 10 minutos, passagem por matriz de DEAE-celulose e extração da proteína por sonicação de gel de poliacrilamida (PAGE)
  • Fecha de creación: 2002
  • Formato: 88 p.
  • Idioma: Portugués
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