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Caracterização das tripsinas de insetos
Lopes, Adriana Rios
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química 1999-09-22
Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.
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Título:
Caracterização das tripsinas de insetos
Autor:
Lopes, Adriana Rios
Orientador:
Terra, Walter Ribeiro
Assuntos:
Enzima Digestiva
;
Enzimas
;
Insetos
;
Tripsinas
;
Digestive Enzymes
;
Enzymes
;
Insects
;
Subsite Specificity
;
Trypsin
Notas:
Dissertação (Mestrado)
Descrição:
Tripsinas são enzimas comuns à maioria dos insetos e de fundamental importância para a digestão inicial de proteínas. Desta forma, tornam-se alvos importantes para orientar a construção de plantas transgênicas resistentes a insetos. As tripsinas são serina endopeptidases que clivam cadeias protéicas na porção carboxílica de resíduos de aminoácidos básicos como lisina e arginina, sendo que a hidrólise da ligação peptídica formada por um resíduo de arginina é de duas a dez vezes mais eficiente que a hidrólise da ligação peptídica formada por lisina. A purificação das tripsinas de insetos de diferentes ordens e o estudo da especificidade de seus subsítios utilizando substratos de fluorescência apagada servem de base para a seleção de um método mais eficiente de inibição da sua atividade, assim como para desvendar as tendências evolutivas da especificidade destas enzimas. O trabalho dessa dissertação levou ao desenvolvimento de processos de purificação das tripsinas de Periplaneta americana, Tenebrio molitor, Musca domestica e Diatraea saccharalis. O estudo da especificidade dos subsítios S1, S2, S3 e S1\' das tripsinas demonstraram que, diferentemente das tripsinas dos outros insetos e das tripsinas de mamíferos, a tripsina de Diatraea saccharalis hidrolisa com maior eficiência substratos que apresentem lisina em P1, demonstrando uma diferença na especificidade primária desta enzima. Além disso, é possível verificar ao longo da evolução dos grupos de insetos estudados uma tendência a tornar os subsítios cada vez mais hidrofóbicos.
DOI:
10.11606/D.46.1999.tde-28082008-095144
Editor:
Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química
Data de criação/publicação:
1999-09-22
Formato:
Adobe PDF
Idioma:
Português
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