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Caracterização cinética e molecular da (Na+, K+)-ATPase do tecido branquial de Callinectes danae submetido a estresse por cobalto

Costa, Maria Izabel Cardoso Da

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto 2022-09-22

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Caracterização cinética e molecular da (Na+, K+)-ATPase do tecido branquial de Callinectes danae submetido a estresse por cobalto
  • Autor: Costa, Maria Izabel Cardoso Da
  • Orientador: Leone, Francisco de Assis
  • Assuntos: (Na+ K+)-Atpase; Callinectes Danae; Cobalto; Metais Pesados; (Na+ K+)-Atpase; Cobalt; Heavy Metals
  • Notas: Dissertação (Mestrado)
  • Descrição: A poluição por metais é uma preocupação para a saúde dos ambientes marinhos devido a ampla aplicabilidade, e o Callinectes danae é uma das espécies de caranguejos recomendadas como biomonitor ambiental, capaz de fornecer respostas biológicas em áreas contaminadas. O cobalto é um metal essencial em alguns processos celulares e, como não é regulado nos crustáceos decápodes, pode biomagnificar ou bioacumular na cadeia trófica. O tecido branquial é o primeiro órgão em contato com poluentes externos. Assim, a (Na+, K+)-ATPase branquial pode ser usada como sistema modelo na investigação dos efeitos tóxicos de íons metálicos. Esse trabalho faz parte da linha de pesquisa \"(Na+, K+)-ATPase como marcador molecular da adaptação dos crustáceos a ambientes de diferentes salinidades\" e tem como objetivo avaliar o efeito do íon cobalto na atividade K+ -fosfatase da (Na+, K+)-ATPase do tecido branquial de C. danae usando o substrato sintético p-nitrofenil fosfato. Estudos anteriores confirmam que esse substrato possui uma estrita correlação com o ATP, substrato fisiológico, na atividade da (Na+, K+)-ATPase. Além disso, a utilização desse substrato sintético resulta em procedimentos experimentais mais simples comparados ao substrato fisiológico. Os resultados obtidos nesse trabalho revelaram que o cobalto estimula a atividade K + -fosfatase da enzima em substituição ao magnésio. Entretanto, o cobalto inibe a atividade K + -fosfatase da enzima quando na presença de magnésio. Comparada com o magnésio (K0,5= 2,98 ± 0,59 mmol L-1 ) a afinidade da enzima pelo cobalto é cerca de 4 vezes maior (K0,5= 0,60 ± 0,23 mmol L-1 ). O magnésio consegue deslocar o cobalto ligado à enzima até concentrações menores que 2 mmol L-1. O cobalto não interfere na inibição da atividade K+ - fosfatase da enzima pelo sódio (IC50 ≈16 mmol L-1 ), nem a inibição pela ouabaína (KI ≈ 2 mmol L-1 ).
  • DOI: 10.11606/D.59.2022.tde-07102022-075042
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto
  • Data de criação/publicação: 2022-09-22
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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