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Determinação de uma escala de anfipatia por simulação molecular

Fernanda Marur Mazzé Léo Degrève

2003

Localização: FFCLRP - Fac. Fil. Ciên. Let. de R. Preto    (Mazzé, Fernanda Marur )(Acessar)

  • Título:
    Determinação de uma escala de anfipatia por simulação molecular
  • Autor: Fernanda Marur Mazzé
  • Léo Degrève
  • Assuntos: BIOFÍSICA; QUÍMICA TEÓRICA; FÍSICO-QUÍMICA
  • Notas: Dissertação (Mestrado)
  • Descrição: As proteínas desempenham a maior parte das atividades catalíticas e estruturais nas células. Essa grande diversidade funcional está diretamente relacionada com o enovelamento de diferentes seqüências de aminoácidos que originam diferentes conformações tridimensionais nas quais as posições dos átomos são precisas, dependendo principalmente da seqüência dos aminoácidos e do ambiente. À luz da observação geral de que o interior das proteínas solúveis em água é predominantemente composto por aminoácidos hidrofóbicos enquanto que as cadeias laterais hidrofílicas estão localizadas na parte externa, muitos estudos têm-se preocupado em quantificar a hidrofobicidade dos aminoácidos organizando-os em escalas de anfipatia. Analisando diferentes escalas, observa-se que as hidrofobicidades dependem muito das diferentes metodologias empregadas, não havendo, conseqüentemente, consenso. Com o objetivo de desenvolver, em meio realista, uma escala de anfipatia que leve o menos possível fatores arbitrários em consideração como, por exemplo, a natureza do solvente, ou que leve em conta apenas métodos estatísticos, este trabalho se propôs a elaborar, por simulação molecular, escalas de anfipatia em meios hidrofílicos e hidrofóbicos. Os sistemas usados, constituídos pelos peptídeos aa, Gly-aa-Gly e Gly-Gly-aa-Gly-Gly, onde aa refere-se a todos os aminoácidos, imersos em água spc/e ou tetracloreto de carbono foram submetidos a simulações por dinâmica molecular no ensemble NVT com
    tempo de integração de 1.5fs para um tempo total de 0.75ns. Os peptídeos e os solventes foram modelados pelo campo de força Gromos96. As análises, baseadas nas estruturas de solvatação e nas energias configuracionais, indicam que as cadeias laterais são suficientes para determinar a hidrofobicidade dos aminoácidos. O conjunto energia configuracional e escalas de anfipatia mostra correlações que variam de acordo com a natureza dos dados experimentais .. usados na determinação das escalas de anfipatia mas confirmam que as energias configuracionais obtidas por simulação molecular podem ser utilizadas na construção de escalas de anfipatia em meios polares e apoiares. As escalas propostas foram testadas com a proteína de membrana do centro de reação fotossintética da Rhodopseudomonas viridis, que é constituída por 4 cadeias e um total de 1185 aminoácidos. A escala elaborada em meio aquoso foi capaz de identificar perfeitamente as regiões da proteína que se inserem nas membranas enquanto que a escala elaborada em meio não aquoso parece ser menos apta nesta identificação. Uma boa escala de anfipatia é de grande importância porque contribui para a determinação e o entendimento das estruturas protéicas e das relações estrutura- atividade
  • Data de criação/publicação: 2003
  • Formato: 134 p anexos.
  • Idioma: Português
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