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Caracterização das proteínas de reserva em linhagem QPM e estudo bioquímico da enzima homoserina quinase (HK) em sementes de milho (Zea mays L.)

Berdejo, Bertha Dévora Agurto

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz 2010-03-11

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Caracterização das proteínas de reserva em linhagem QPM e estudo bioquímico da enzima homoserina quinase (HK) em sementes de milho (Zea mays L.)
  • Autor: Berdejo, Bertha Dévora Agurto
  • Orientador: Azevedo, Ricardo Antunes de
  • Assuntos: Aminoácidos; Sementes; Proteínas De Plantas; Milho; Linhagens Vegetais; Enzimas; Lysine; Maize; Opaque-2; Homoserine Kinse; Qpm; Threonine
  • Notas: Tese (Doutorado)
  • Descrição: A semente de milho, base da alimentação em muitos países na África, Ásia e América Latina, possui ~10% de proteína na semente. Por ser um cereal a proteína da semente de milho apresenta uma baixa concentração de aminoácidos essenciais como: lisina e triptofano. Com a descoberta do milho opaco-2, o qual apresenta um maior teor de lisina e triptofano em suas sementes, surgiu a oportunidade de se desenvolver milhos com qualidade protéica, aumentando o conteúdo de aminoácidos e a qualidade nutricional dos grãos. Assim, surgiu o milho QPM (quality protein maize), milho de alta qualidade protéica, melhorado pelo CIMMYT (México). O QPM possui duas vezes mais lisina que o milho normal mantendo a sua produtividade equivalente. A EMBRAPA, Milho e Sorgo, desenvolveu duas variedades QPM comercializadas: BR451 e BR473. A linhagem QPM 161 (EMBRAPA Milho e Sorgo) teve suas proteínas de reserva analisadas bioquimicamente neste trabalho, concluindo que o QPM 161, possui uma concentração maior de lisina em suas sementes, chegando a superar o BR 451 e a manter a mesma concentração de lisina que o BR 473. Em outra parte do trabalho, sementes imaturas (14, 20 e 14 DAP) das linhagens 161, assim como as do selvagem W22+ e de seus mutantes W22o10, W22o11 e W22o13, foram utilizadas para caracterizar a enzima homoserina quinase (HK). A HK faz parte da via de biossíntese do aminoácido essencial treonina. Constatou-se que uma alta atividade desta enzima está relacionada ao aumento de treonina na semente, porém, a alta atividade de HK foi observada nos menores estágios de maturação. Assim os resultados mostram que mais estudos sobre a regulação desta enzima devem ser realizados para que se possam desenvolver sementes ricas em lisina e também em treonina.
  • DOI: 10.11606/T.11.2010.tde-19042010-105815
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Escola Superior de Agricultura Luiz de Queiroz
  • Data de criação/publicação: 2010-03-11
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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  • Realização: ABCD-USP USP   Logos de Redes Sociais: Freepik

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