skip to main content
Invitado
Mi portal
Mi Cuenta
Cerrar sesión
Identificarse
This feature requires javascript
Tags
Periódicos Eletrónicos
Libros Eletrónicos
Bases de Datos
Bibliotecas de USP
Ayuda
Ayuda
Idioma:
Inglés
Castellano
Portugués (Brasil)
This feature required javascript
This feature requires javascript
Primo Search
Búsqueda General
Búsqueda General
Colección Física
Colecciones Físicas
Producción Intelectual USP
Producción USP
Search For:
Clear Search Box
Search in:
Búsqueda General
Or hit Enter to replace search target
Or select another collection:
Search in:
Búsqueda General
Búsqueda Avanzada
Búsqueda por Índices
This feature requires javascript
Tipo de recurso
criteria input
en cualquier parte del registro
en el título
como autor/creador
en materias
Fecha de creación
lsr01
lsr02
lsr03
lsr04
Orientador
Show Results with:
en el título
Show Results with:
en cualquier parte del registro
en el título
como autor/creador
en materias
Fecha de creación
lsr01
lsr02
lsr03
lsr04
Orientador
Ver resultados con:
criteria input
que contiene las palabras de la búsqueda
con la frase exacta
empieza por
Ver resultados con:
Sumario
criteria input
Y
O
NO
This feature requires javascript
Sequências, propriedades e função de β-1,3-glucanases de insetos
Ivan Bragatto Clélia Ferreira
2011
Disponible en
CQ - Conjunto das Químicas
(T574.19245 B813s )
(Obténgalo)
This feature requires javascript
Localizaciones y Reservas
Detalles
Comentarios y Etiquetas
Solicitaciones
Servicios adicionales
Navegación virtual
This feature requires javascript
Acciones
Agregar a Mi Portal
Eliminar de Mi Portal
Correo Electrónico
Imprimir
Enlae permanente
Cita bibliográfica
EasyBib
EndNote
RefWorks
Delicious
Exportación RIS
Exportar BibTeX
This feature requires javascript
Título:
Sequências, propriedades e função de β-1,3-glucanases de insetos
Autor:
Ivan Bragatto
Clélia Ferreira
Materias:
ENZIMOLOGIA
;
INSETOS
;
DIGESTÃO ANIMAL
Notas:
Tese (Doutorado)
Descripción:
β-1,3-glucanases são enzimas encontradas em muitos organismos, como fungos, bactéria e plantas. Suas funções incluem remodelamento de parede celular, defesa e digestão. É um alvo interessante para o controle populacional de insetos-praga, porque é ausente em vertebrados. Em insetos, é encontrada no intestino de muitas ordens diferentes, e hidrolizam β-1,3 ou β-1,3(4)-glucanas ingeridas, mas pouco se sabe sobre as propriedades e a função dessas enzimas. Nós estudamos três espécies de insetos, de três ordens diferentes. Spodoptera frugiperda (Lepidoptera), Tenebrio molitor (Coleoptera) e Abracris flavolineata (Orthoptera) são insetos herbívoros e pestes de plantações, mas suas beta-1,3-glucanases diferem significativamente. A β- 1,3-glucanase de S. frugiperda (SLAM) foi purificada do intestino médio da larva. Ela apresenta uma massa molecular de 37,5 kDa, um pH ótimo alcalino de 9,0, é ativa contra β-1,3-glucana (laminarina), mas é incapaz de hidrolizar β-1,3-1,6-glucana de levedura ou outros polisacarídeos. SLAM é não-processiva (0,4), e não é inibida por altas concentrações de substrato. Diferente de outras β-1,3-glucanases digestivas de insetos, SLAM é incapaz de lisar células de Saccharomyces cerevisae. O cDNA correspondente à SLAM foi clonado e sequenciado, demonstrando que a proteína pertence à família 16 das Glicosídeo-Hidrolases. A modelagem tridimensional de SLAM, feito com base em homologia de sequência, sugere que o resíduo E228 possa afetar a ionização dos resíduos catalíticos, causando o deslocamento do pH ótimo da enzima. Anti-corpos específicos para SLAM foram produzidos, e estes reagem com uma única proteína oriunda do intestino médio da larva, responsável pela atividade β-1,3- glucanásica majoritária. A imunocitolocalização de SLAM demonstra que a enzima é encontrada em vesículas secretórias e no glicocálix das células
colunares, e portanto não é originária de simbiontes. Nós clonamos e sequenciamos o cDNA correspondente à β-1,3-glucanase majoritária presente no intestino médio da larva de T. molitor (TLAM). Ela pertence à família 16 das Glicosídeo-Hidrolases e está relacionada com proteínas ligantes de β -glucanas, da mesma forma que a enzima de S. frugiperda. A modelagem tridimensional por homologia de sequência permitiu identificar alguns resíduos de amino-ácidos (E174, E179, H204, Y304, R127 e R2181) no sítio ativo da enzima, que podem ser importantes para a atividade de TLAM. A β-1,3-glucanase digestiva do gafanhoto Abracris flavolineata (Orthoptera) é diferente das enzimas já estudadas em insetos. Ela apresenta uma estratégia catalítica processiva, liberando glicose como maior parte dos produtos, e é inibida por altas concentrações de substrato. Para estudar as bases estruturais desse mecanismo, nós procuramos obter a sequência de cDNA correspondente à enzima já caracterizada. O alinhamento múltiplo das β-1,3- glucanases de insetos e proteínas ligantes de beta-glucanas indicou que uma duplicação gênica da enzima do ancestral comum de moluscos e artrópodes. Uma cópia originou as beta-1,3-glucanase de insetos, perdendo uma região N-Terminal com cerca de 100 pares de bases, enquanto a outra cópia originou as proteínas ligantes de beta-glucana, perdendo os resíduos catalíticos
Fecha de creación:
2011
Formato:
133 p.
Idioma:
Portugués
Enlaces
Este registro en el Catálogo
E-mail do autor
E-mail do orientador
This feature requires javascript
This feature requires javascript
Volver a la lista de resultados
Anterior
Resultado
5
Siguiente
This feature requires javascript
This feature requires javascript
Buscando en bases de datos remotas, por favor espere
Buscando por
en
scope:(USP_VIDEOS),scope:("PRIMO"),scope:(USP_FISICO),scope:(USP_EREVISTAS),scope:(USP),scope:(USP_EBOOKS),scope:(USP_PRODUCAO),primo_central_multiple_fe
Mostrar lo que tiene hasta ahora
This feature requires javascript
This feature requires javascript