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Associação da EP24.15 à membrana plasmática mediada por cálcio

Paula A G Garrido Claudia C Rodrigues; Shirley Schreirer; Claudio S Shida; Emer Suavinho Ferro; Congresso Instituto Ciências Biomédicas, IV (2002 São Paulo)

Resumos São Paulo: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP, 2002

São Paulo Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP 2002

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  • Título:
    Associação da EP24.15 à membrana plasmática mediada por cálcio
  • Autor: Paula A G Garrido
  • Claudia C Rodrigues; Shirley Schreirer; Claudio S Shida; Emer Suavinho Ferro; Congresso Instituto Ciências Biomédicas, IV (2002 São Paulo)
  • Assuntos: HISTOLOGIA
  • É parte de: Resumos São Paulo: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP, 2002
  • Notas Locais: Disponível em CD-ROM
  • Descrição: A metalopeptidase EC3.4.24.15 cuja função está associada a degradação de peptideos intra e extracelulares, é altamente expressa em cérebro, testículos e tecidos endócrinos. No cérebro a enzima pode ser encontrada dentro do núcleo e associada a membranas de organelas (retículo endoplasmático, complexo de Golgi, plasmalema em terminais axônicos e vesículas secretórias). A EP24.15 colocaliza com marcadores da via secretória em células de pituitária anterior AtT-20. Em células C6 de glioma, a secreção da EP24.15 é estimulada quando a concentração de cálcio do meio extracelular é reduzida. O objetivo desse trabalho foi de investigar uma possível associação da EP24.15 à membrana plasmática mediada por cálcio, que poderia estar relacionada com a secreção estimulada por baixas concentrações de cálcio no meio extracelular. A secreção da EP24.15 por células C6 é linearmente estimulada reduzindo-se a concentração de cálcio extracelular, sem afetar a quantidade total (células + meio) de enzima no meio de cultura. A análise imunocitoquímica em microscopia confocal e eletrônica demonstrou que a imunoreatividade da EP24.15 é reduzida quando as células foram pré-incubadas em baixas concentrações de cálcio Dois possíveis motivos de cálcio na EP24.15, foram identificados e modificados por mutação sitio dirigida (D93A, D159A e D93/159A), e as proteínas recombinantes expressas em E. coli. Quando comparadas atividade enzimática e dicroísmo circular, pequenas diferenças podem ser
    observadas entre a enzima selvagem e as proteínas mutantes. Analises comparativas posteriores por microscopia confocal demonstraram uma habilidade reduzida dos mutantes D93A e D93/159A de interagir com a membrana de células C6 de glioma de rato, sugerindo o envolvimento de um aminoácido específico na associação cálcio dependente da EP24.15 à membrana plasmática. Este mecanismo pode ser também importante no trafego intracelular da EP24.15
  • Editor: São Paulo Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP
  • Data de criação/publicação: 2002
  • Formato: 1. (várias paginações) poster 61.
  • Idioma: Português
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