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Estudo da atividade inibitória da troponina I através de mutações sítio-dirigidas

Quaggio, Ronaldo Bento

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química 1994-10-06

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Estudo da atividade inibitória da troponina I através de mutações sítio-dirigidas
  • Autor: Quaggio, Ronaldo Bento
  • Orientador: Reinach, Fernando de Castro
  • Assuntos: Troponina I; Proteínas (Metabolismo); Peptídeo Inibitório; Mutações Sítio-Dirigidas; Metabolismo; Bioquímica; Metabolism; Inhibitory Peptide; Proteins (Metabolism); Site-Directed Mutagenesis; Troponin I; Biochemistry
  • Notas: Tese (Doutorado)
  • Descrição: A troponina I (TnI) é a sub-unidade inibitória do complexo troponina, responsável pela regulação da contração do músculo esquelético. Foi demonstrado que sua ação inibitória sobre a Mg2+ATPase da actomiosina, deve-se principalmente à região entre os resíduos 96 e 116 (região do peptídeo inibitório). Para estudar o mecanismo de inibição a nível molecular, produzimos três mutantes na região do peptídeo inibitório através de mutações sítio-dirigidas. Substituímos os resíduos lisina 105 por ácido glutâmico (K105E), fenilalanina 106 por tirosina (F106Y) e arginina 113 por ácido glutâmico (R113E). As troponinas I mutantes foram expressas em E.coli, purificadas e ensaiadas em sua atividade inibitória, interações com os outros componentes do complexo regulatório e sua capacidade regulatória. Os resultados obtidos indicam que a mutação na posição 105 alterou a interação da proteína com a tropomiosina, diminuindo sua atividade inibitória e afinidade pela actina-tropomiosina. A substituição na posição 113 alterou a interação da proteína com a actina e com a actina-tropomiosina, também diminuindo a atividade inibitória na presença de tropomiosina e inviabilizando a inibição na ausência de tropomiosina. Já a substituição na posição 106 não produziu alteração detectável. Concluímos que o resíduo 105 faz parte do sítio de ligação da troponina I ao complexo actina-tropomiosina e que o resíduo 113 participa diretamente do mecanismo de inibição. Desta forma, definimos duas interfaces de interação da troponina I com o filamento de actina-tropomiosina, necessárias a ligação da troponina I ao filamento e inibição da ATPase.
  • DOI: 10.11606/T.46.1994.tde-05112012-110313
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química
  • Data de criação/publicação: 1994-10-06
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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