Oxidação de melatonina catalisada por mieloperoxidase em neutrófilos ativados

• Autor: Silva, Sueli De Oliveira
• Orientador: Campa, Ana
  
• Assuntos: Espécie Reativa De Oxigênio; Quimiluminescência; Neutrófilo; Mieloperoxidase; Melatonina; Myeloperoxidase; Neutrophil; Quimiluminescence; Melatonin; Reactive Oxygen Species
• Notas: Dissertação (Mestrado)
  
• Descrição: Este trabalho apresenta dados relativos a oxidação de melatonina catalisada por peroxidase de rábano (HRP, horseradish peroxidase) e mieloperoxidase (MPO). Em presença de peróxido de hidrogênio (H2O2), HRP catalisa a oxidação de melatonina com formação de um produto de clivagem do anel indólico, a N1-acetil-N2-formil-5-metoxiquinuramina. Esta reação consome oxigênio e apresenta quimiluminescência na região de 440-540 nm. Quimiluminescência e a formação da quinuramina também foram observados quando HRP/H2O2 foram substituídos por neutrófilos ativados por acetato de forbol miristato ou zimosan opsonizado. Em neutrófilos, tanto a emissão de luz quanto a formação do produto foram inibidos pela adição de azida, um inibidor de MPO. Superóxido dismutase tem um forte efeito inibidor sobre a emissão de luz enquanto que catalase e ácido úrico não apresentam qualquer efeito. A oxidação de melatonina por neutrófilos ativados pode ser relevante in vivo e estar associada com algumas das funções descritas para mieloperoxidase e melatonina. A possível implicação biológica da oxidação de melatonina por neutrófilos, especialmente em condições inflamatórias, é discutida.
  
• DOI: 10.11606/D.9.2001.tde-03122006-222507
  
• Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Faculdade de Ciências Farmacêuticas
  
• Data de criação/publicação: 2001-04-20
  
• Formato: Adobe PDF
  
• Idioma: Português