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Possível envolvimento da atividade proteolítica da hsp65 de M. Leprae na auto-imunidade e processos inflamatórios

E. Blini Marengo F. C. V Portaro; Beatriz Lieblich Fernandes; D Carvalho Pimenta; A. C. M. De Camargo; Reunião Anual da Federação de Sociedades de Biologia Experimental, FeSBE (18. 2003 Curitiba, Paraná)

Resumos Curitiba, Paraná: Federação de Sociedades de Biologia Experimental, 2003

Curitiba, Paraná Federação de Sociedades de Biologia Experimental 2003

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  • Título:
    Possível envolvimento da atividade proteolítica da hsp65 de M. Leprae na auto-imunidade e processos inflamatórios
  • Autor: E. Blini Marengo
  • F. C. V Portaro; Beatriz Lieblich Fernandes; D Carvalho Pimenta; A. C. M. De Camargo; Reunião Anual da Federação de Sociedades de Biologia Experimental, FeSBE (18. 2003 Curitiba, Paraná)
  • Assuntos: MICROBIOLOGIA
  • É parte de: Resumos Curitiba, Paraná: Federação de Sociedades de Biologia Experimental, 2003
  • Notas Locais: Disponível em CD-ROM
  • Descrição: Objetivo: As heat shock proteins (hsps) desempenham funções primordiais, translocando proteínas e polipeptídeos recém-sintetizados, conferindo-lhes estruturas terciárias corretas. As hsp65 são altamente conservadas entre as espécies, desde procariotos a eucariotos, e freqüentes contatos com microorganismos podem levar a uma resposta auto-imune em humanos, resultando em artrite-reumatóide, ateroesclerose, etc. Métodos e Resultados: Nosso trabalho enfoca as hsp65 micobacterianas que apresentam 90% de similaridade entre suas seqüências de aminoacidos e são consideradas os antígenos dominantes em diversos processos autoimunes e/ou inflamatórios. Devido ao seu alto poder imunogênio, as hsp65 vem sendo utilizadas como adjuvantes no desenvolvimento de vacinas contra a tuberculose e artrite-reumatóide. Na tentativa de esclarecer o poder protetor conferido pela hsp65 de Mycobacterium leprae contra a tuberculose, descobrimos que esta proteína apresenta atividade proteolítica. ) A partir de estudos de homologia com a HslVU de E. coli e mutagênese sítio-dirigida, definimos que a tríade T375-K409-S502 governa a atividade enzimática da hsp65 de M. leprae (Biochemistry 41(23):7400-6, 2002), sugerindo tratar-se de uma treonina-protease. Ainda, observamos que a hsp65 de M. leprae cpn2 também apresenta atividade ATPásica (Km= 95µM e kcat = 2.6 min-1) e que a ligação com ATP, não somente a sua hidrólise, é necessária para oligomerização e atividade proteolítica desta
    enzima. Conclusões: Esse trabalho co-relaciona as seqüências de aminoácidos, focalizando epítopos MHC classe I, e as atividades adjuvantes e catalíticas dessas hsp65
  • Editor: Curitiba, Paraná Federação de Sociedades de Biologia Experimental
  • Data de criação/publicação: 2003
  • Formato: res. 23.014.
  • Idioma: Português
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