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Estudos funcionais e estruturais de uma endoglucanase de
Phanerochaete chrysosporium
da família 45 das hidrolases de glicosídeos
Marina Paglione Ramia Igor Polikarpov
2015
Disponible en
IFSC - Inst. Física de São Carlos
(Te2427 )
(Obténgalo)
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Título:
Estudos funcionais e estruturais de uma endoglucanase de
Phanerochaete chrysosporium
da família 45 das hidrolases de glicosídeos
Autor:
Marina Paglione Ramia
Igor Polikarpov
Materias:
ENZIMAS (ESTUDO)
;
CRISTALOGRAFIA
;
CELULOSE
;
Cellulase
;
Celulase
;
Cristalografia De Macromoléculas
;
Endoglucanase
;
Glycoside Hydrolase
;
Hidrolases De Glicosídeos
;
Macromolecular Crystallography
Notas:
Tese (Doutorado)
Descripción:
A importância do estudo das celulases não se limita à aquisição de conhecimento científico, mas também ao grande potencial biotecnológico que elas representam. Isso se deve ao fato da celulose ser a molécula mais abundante presente na natureza e prover uma vasta gama de produtos e processos sustentáveis. Muitas famílias de celulases já foram bem caracterizadas, enquanto outras permanecem ainda desconhecidas. Dentre estas últimas, a família 45 das hidrolases de glicosídeos é a família de celulases fúngicas menos caracterizada tanto estruturalmente quanto funcionalmente. Recentemente foi proposta a divisão dessa família em três subfamílias e, até agora, apenas membros da subfamília A tiveram enzimas estruturalmente elucidadas. Nesse trabalho reportamos a estrutura cristalográfica da proteína recombinante endoglucanase de Phanerochaete chrysosporium (PcCel45A), a primeira das hidrolases de glicosídeos da subfamília C, e seu complexo com celobiose a 1,4 Å e 1,7 Å de resolução, respectivamente. A PcCel45A é uma enzima de domínio único, com uma estrutura em β-barril e seu empacotamento geral remete ao formato de âncora. O sítio ativo da enzima forma um longo sulco na superfície da estrutura, sendo que o seu centro catalítico é diferente das outras enzimas publicadas dessa família e o aspartato catalítico, que atua como aceptor de próton na reação de inversão, (Asp10) não é conservado. Adicionalmente, a estrutura cristalográfica dessa enzima apresenta mais
similaridades com as β-expansinas (proteínas de plantas) e transglicosilases líticas (proteínas que clivam o peptidoglicano de bactérias) do que com as outras representantes da família 45, o que a torna ainda mais singular. Para entendermos melhor seu funcionamento foram realizadas mutações sítio-dirigidas nos principais resíduos do sítio ativo. O Asp121, conhecido por participar da reação de inversão das outras enzimas da família como doador de próton, mostrou-se essencial para a atividade da enzima, enquanto que outros resíduos conservados como a Tyr25, o Trp161 e o Asp92 afetaram, mas não aniquilaram a atividade da enzima, apresentando aproximadamente 20%, 50% e 10% da atividade da enzima nativa, respectivamente
Fecha de creación:
2015
Formato:
137 p.
Idioma:
Portugués
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