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Estudo das interações de Utp25 com outros componentes do complexo SSU processomo

Marques Da Cruz, Ana Maria Martins

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química 2016-07-15

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Estudo das interações de Utp25 com outros componentes do complexo SSU processomo
  • Autor: Marques Da Cruz, Ana Maria Martins
  • Orientador: Oliveira, Carla Columbano de
  • Assuntos: Utp25; Processamento De Pré-Rrna; U3 Snorna; Rrna; Síntese De Ribossomos; Ssu Processomo; Utp25; Ssu Processome; Ribosome Synthesis; Pre-Rrna Processing
  • Notas: Dissertação (Mestrado)
  • Descrição: A síntese de ribossomos é um dos principais processos celulares e na levedura Saccharomyces cerevisiae são necessários 75 snoRNAs e mais de 200 proteínas não-ribossomais para que o ribossomo seja corretamente formado. Para o processamento do precursor dos RNAs ribossomais, chamado pré-rRNA 35S, ocorre o pareamento deste com o U3 snoRNA e outros snoRNAs e diversas proteínas se associam de maneira orquestrada e transitória, formando o complexo SSU processomo. Tal complexo é necessário para o processamento da região 5\' do pré-rRNA 35S e para a correta montagem e maturação da subunidade menor ribossomal. Estudos anteriores do nosso laboratório identificaram a proteína nucleolar Utp25, essencial em S. cerevisiae, como integrante do complexo SSU processomo. Foi demonstrado que a depleção de Utp25 afeta a formação da subunidade menor ribossomal e que Utp25 interage com as proteínas Sas10 e Mpp10, componentes do SSU processomo, além de Utp25 co-imunoprecipitar o snoRNA U3. A partir desses dados, este trabalho teve como objetivo identificar interações da proteína Utp25 com outros componentes do complexo SSU processomo e investigar o papel de tais interações na formação e funcionamento do mesmo. Para purificação do complexo SSU processomo nós utilizamos o método Tandem Affinity Purification-tag (TAP-tag) utilizando TAP-Utp25 como isca. Após análise do purificado resultante por espectrometria de massas, obtivemos como resultado as proteínas Rrp5, Snu13 e Nop56, sendo as duas últimas pertencentes ao subcomplexo U3 snoRNP.
  • DOI: 10.11606/D.46.2016.tde-14092016-093631
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química
  • Data de criação/publicação: 2016-07-15
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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