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Expressão e caracterização estrutural e funcional de sequências genômicas codificadoras de enzimas lipolíticas.

Maester, Thais Carvalho

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Biotecnologia 2015-08-27

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Expressão e caracterização estrutural e funcional de sequências genômicas codificadoras de enzimas lipolíticas.
  • Autor: Maester, Thais Carvalho
  • Orientador: Lemos, Eliana Gertrudes Macedo
  • Assuntos: Atividade Enzimática; Consórcio Microbiano; Esterase; Lipase; Enzyme Activity; Microbe Consortium
  • Notas: Tese (Doutorado)
  • Notas Locais: Programa Interunidades em Biotecnologia EP/FMVZ/ IPT/IB/ICB/I. BUTANTAN;Nome do Programa Interunidades no site do Instituto de Ciências Biomédicas da Universidade de São Paulo; b. Programa de Pós-Graduação Interunidades em Biotecnologia USP/IPT/I. BUTANTAN
  • Descrição: Duas enzimas do clone PL14.H10 de biblioteca metagenômica de consórcio microbiano degradador de óleo diesel, EST3, da família IV, e EST5, da família V das enzimas lipolíticas, foram caracterizadas. Os modelos estruturais mostraram cap-domínio e grande cavidade interna. A EST3 hidrolisou pNP-ésteres de até 12 carbonos, com Kcat/Km para pNP-acetato foi 1533,27 s-1.mM-1. Já a EST5 hidrolisou pNP-ésteres de 2 a 14 átomos de carbono, com maior atividade em pNP-valerato, e Kcat/Km de 1732,3 s-1.mM-1. Ambas apresentaram o fenômeno da ativação térmica. A atividade máxima da EST5 se deu a 45°C e em pH 7,5. A EST3 exibiu atividade máxima em pH 6,0, a 41°C. A atividade das enzimas aumentou na presença de quase todos os íons testados, e a EST5 quase não foi influenciada por detergentes. Foram relativamente estáveis em solventes orgânicos. Um dos cristais da proteína EST5 difratou a 2,311 Å e espera-se resolver a estrutura desta proteína. Os resultados deste trabalho revelaram interessantes características da EST3 e EST5 para possíveis aplicações biotecnológicas.
  • DOI: 10.11606/T.87.2015.tde-04122015-182628
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Biotecnologia
  • Data de criação/publicação: 2015-08-27
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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