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Busca por polipeptídeos bioativos derivados da degradação do cininogênio, fibrinogênio e fibronectina pela bothropasina e Bothrops protease A.

Silva, Cristiane Castilho Fernandes Da

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Biotecnologia 2017-01-12

Acesso online. A biblioteca também possui exemplares impressos.

  • Título:
    Busca por polipeptídeos bioativos derivados da degradação do cininogênio, fibrinogênio e fibronectina pela bothropasina e Bothrops protease A.
  • Autor: Silva, Cristiane Castilho Fernandes Da
  • Orientador: Portaro, Fernanda Calheta Vieira
  • Assuntos: Cininogênio; Protease Do Veneno; Fibrinogênio; Fibronectina; Peptídeos Bioativos; Peptides Bioactive; Kininogen; Fibronectin; Fibrinogen; Venom Protease
  • Notas: Dissertação (Mestrado)
  • Notas Locais: Programa Interunidades em Biotecnologia EP/FMVZ/IPT/IB/ICB/I. BUTANTAN;Nome do Programa Interunidades no site do Instituto de Ciências Biomédicas da Universidade de São Paulo
  • Descrição: Estudamos a ação das proteases bothropasina e Bothrops protease A, do veneno da serpente Bothrops jararaca, sobre o fibrinogênio (FBG), fibronectina (FN) e cininogênio (HK), como ferramenta para geração de peptídeos bioativos. As sequências primárias dos produtos de digestão foram identificadas por espectrometria de massas, com as buscas direcionadas por peptídeos em comum gerados pelas duas proteases. Foram encontradas oito sequências em comum provenientes do FBG e onze, da FN. Apenas a bothropasina clivou o HK, liberando desArg9BK. Foram sintetizados peptídeos derivados do FBG (FBG1-6) e da FN (FN1-4), além de des-Arg9-BK. Oito peptídeos apresentam potencial atividade antiangiogênica predita in silico. Observamos a inibição da elastase (28-20%) causada por FBG1-2-5-6. A melhor inibição da trombina foi de 17%, por FBG1. Contudo, a maioria dos peptídeos intensificou sua atividade. Por fim, este trabalho sugere que as proteases de veneno de serpentes podem ser usadas como ferramentas para processar componentes do plasma, visando à busca por peptídeos bioativos.
  • DOI: 10.11606/D.87.2017.tde-23052017-133753
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Biotecnologia
  • Data de criação/publicação: 2017-01-12
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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