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Toxicidade de polimixina B em células LLC-PK1 e a enzima heme oxigenase-1
Luciana Barros de Moura Neiva Maria de Fátima Fernandes Vattimo
2008
Localização:
EE - Escola de Enfermagem
(T3622 )
(Acessar)
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Título:
Toxicidade de polimixina B em células LLC-PK1 e a enzima heme oxigenase-1
Autor:
Luciana Barros de Moura Neiva
Maria de Fátima Fernandes Vattimo
Assuntos:
ÓXIDO NÍTRICO
;
POLIMIXINAS
Notas:
Tese (Doutorado)
Descrição:
Na lesão renal aguda, os mecanismos de defesa atuam como "genes protetores", como a proteína heat shock 32 (HSP 32), também conhecida como heme oxigenase-1 (HO-1). A polimixina B (PmxB) é um antimicrobiano nefrotóxico. O objetivo deste estudo foi caracterizar a participação da enzima HO-1 na toxicidade da PmxB em células LLC-PK1. As células foram submetidas aos seguintes tratamentos: Controle (CTL- 0µM); Hemin (indutor de HO-1, 25µM); Hemin II (250 M), Protoporfirina de zinco (ZnPP - inibidor de HO-1, 10 M,); Nitro-L-arginina-metilester (L-NAME - inibidor de iNOS, 0,1mM); PmxB (375µM); PmxB + Hemin (25µM de Hemin uma hora antes da PmxB); PmxB + ZnPP (10 M de ZnPP uma hora antes da PmxB); PmxB + Hemin + L-NAME (25 M de Hemin e 0,1mM de L-NAME uma hora antes da PmxB). Os grupos foram avaliados em 24 e 72 horas. Foram analisados os seguintes parâmetros: desidrogenase láctica (DHL), peroxidação lipídica (MDA), expressão gênica da HO-1 por RT-PCR, síntese protéica da HO-1 por imunofluorescência, óxido nítrico (NO) pelo método de Griess e expressão protéica da HO-1 e da iNOS por western blotting. Os resultados mostraram que a PmxB elevou o DHL com aumento dos níveis de MDA. O Hemin e a ZnPP elevaram as variáveis DHL, MDA e óxido nítrico (NO). O indutor de HO-1 incrementou a expressão protéica da HO-1 e da iNOS. A PmxB se confirmou como citotóxica e a HO-1 intensificou a lesão por mecanismos oxidativos. O efeito da HO-1 na lesão celular parece ser mediado pelo NO
Data de criação/publicação:
2008
Formato:
70 p.
Idioma:
Português
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