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Oligomerização da glicose oxidase utilizando ácidos de Brønsted para a aplicação em bioeletroquímica

Pereira, Andressa Ribeiro

Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química de São Carlos 2017-08-09

Acesso online

  • Título:
    Oligomerização da glicose oxidase utilizando ácidos de Brønsted para a aplicação em bioeletroquímica
  • Autor: Pereira, Andressa Ribeiro
  • Orientador: Crespilho, Frank Nelson
  • Assuntos: Agregação Proteica Interação Proteínaproteína; Oligomerização; Transferência Direta De Elétrons; Glicose Oxidase; Bioeletrocatálise; Direct Electron Transfer; Bioelectrocatalysis; Oligomerization; Protein Aggregation; Proteinprotein Interaction; Glucose Oxidase
  • Descrição: A eletroquímica direta de enzimas redox depende da distância entre os sítios redox da proteína e a superfície do eletrodo e também da eficiência na imobilização dessas enzimas na superfície eletródica. Dessa forma, a obtenção de enzimas mais hidrofóbicas possibilita a melhora na interação entre elas e a superfície de eletrodos sólidos, como os de carbono. Neste estudo, foi desenvolvida uma rota para a obtenção da glicose oxidase oligomerizada (Ol-GOx) com o objetivo de melhorar a interação entre a enzima e a superfície de fibras de carbono, uma vez que enzimas oligomerizadas contêm suas porções hidrofóbicas expostas.Para tanto, diferentes ácidos de Brønsted foram utilizados, sendo que a enzima obtida a partir da reação com o ácido trifluorometanosulfônico (TFMS) foi a que se manteve ativa cataliticamente. A Ol-GOx se mostrou um biocatalisador promissor devido a sua hidrofobicidade e seu tamanho, os quais permitiram uma imobilização mais eficiente em superfícies de carbono. Após a caracterização estrutural, concluiu-se que a Ol-GOx é formada por um oligômero composto por 10 unidades de GOx nativa com raio hidrodinâmico de aproximadamente 96 nm. Por voltametria cíclica estudou-se a transferência direta de elétrons (TDE) entre o cofator dinucleotídeo de flavina e adenina (FAD) e a superfície das fibras de carbono, sendo observado um aumento de 7 vezes nas correntes faradaicas em relação ao obtido para a GOx nativa. Além disso, as propriedades bioeletrocatalíticas foram melhoradas em 30% quando analisada a oxidação da glicose. Concluiu-se ainda que quanto maior a quantidade de folhas-β presente na estrutura proteica, maior a TDE observada entre a enzima e a superfície das fibras de carbono.
  • DOI: 10.11606/T.75.2017.tde-19102017-084252
  • Editor: Biblioteca Digital de Teses e Dissertações da USP; Universidade de São Paulo; Instituto de Química de São Carlos
  • Data de criação/publicação: 2017-08-09
  • Formato: Adobe PDF
  • Idioma: Português
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