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The expression of p21 is upregulated by forkhead box A1/2 in p53-null H1299 cells
The expression of p21 is upregulated by forkhead box A1/2 in p53-null H1299 cells
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The expression of p21 is upregulated by forkhead box A1/2 in p53-null H1299 cells

An, Joo-Hee ; Jang, Sang-Min ; Kim, Jung-Woong ; Kim, Chul-Hong ; Song, Peter I. ; Choi, Kyung-Hee

FEBS letters, 2014-11, Vol.588 (21), p.4065-4070 [Periódico revisado por pares]

England: Elsevier B.V

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Functional assembly of camphor converting two-component Baeyer–Villiger monooxygenases with a flavin reductase from E. coli
Functional assembly of camphor converting two-component Baeyer–Villiger monooxygenases with a flavin reductase from E. coli
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Functional assembly of camphor converting two-component Baeyer–Villiger monooxygenases with a flavin reductase from E. coli

Kadow, Maria ; Balke, Kathleen ; Willetts, Andrew ; Bornscheuer, Uwe T ; Bäckvall, J.-E

Applied microbiology and biotechnology, 2014-05, Vol.98 (9), p.3975-3986 [Periódico revisado por pares]

Berlin/Heidelberg: Springer-Verlag

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3
Microbial ferric iron reductases
Microbial ferric iron reductases
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Microbial ferric iron reductases

Schröder, Imke ; Johnson, Eric ; de Vries, Simon

FEMS microbiology reviews, 2003-06, Vol.27 (2), p.427-447 [Periódico revisado por pares]

Oxford, UK: Elsevier B.V

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4
The haemoglobin-like protein (HMP) of Escherichia coli has ferrisiderophore reductase activity and its C-terminal domain shares homology with ferredoxin NADP + reductases
The haemoglobin-like protein (HMP) of Escherichia coli has ferrisiderophore reductase activity and its C-terminal domain shares homology with ferredoxin NADP + reductases
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The haemoglobin-like protein (HMP) of Escherichia coli has ferrisiderophore reductase activity and its C-terminal domain shares homology with ferredoxin NADP + reductases

Andrews, Simon C. ; Shipley, Darren ; Keen, Jeffrey N. ; Findlay, John B.C. ; Harrison, Pauline M. ; Guest, John R.

FEBS letters, 1992-05, Vol.302 (3), p.247-252 [Periódico revisado por pares]

AMSTERDAM: Elsevier B.V

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